近期，我院汤晓智教授、冯潇副教授团队和光明乳业研究院张弛合作在国际食品期刊Food Hydrocolloids (Q1, IF=12.4)发表题目为“Interfacial and bulk stabilization mechanisms of particulate and fibrillar quinoa protein aggregates in high internal phase emulsions”的研究性论文。

成果亮点：

1. 热诱导聚集提高了藜麦蛋白初始界面吸附速率，但削弱其降低平衡界面张力的能力

2. 颗粒聚集和纤维聚集均降低了藜麦蛋白层的界面刚度

3. 纤维聚集体通过形成连续相网络结构稳定高内相乳液

4. 颗粒聚集体无法稳定高内相乳液

5. 纤维聚集体稳定的乳液在3D打印中呈现更光滑的表面和适度的自支撑性

研究背景：

在健康饮食与可持续食品理念的驱动下，植物基蛋白作为动物蛋白的补充品正快速发展。藜麦蛋白作为优质植物蛋白，含全部人体必需氨基酸，营养均衡，但天然结构致密、表面疏水性低，乳化及稳定性能弱于动物蛋白，限制其在结构化食品中的应用。

热处理可以诱导蛋白质的结构重排，形成颗粒状或纤维状聚集体。现有研究证实热诱导的藜麦蛋白聚集物可以提高乳液的稳定性：热诱导的藜麦蛋白颗粒聚集体可通过减小液滴尺寸、增加表面电荷、形成致密界面层来提高高内相乳液的稳定性；而纤维聚集体具有改善的溶解度和界面活性，并能增强界面蛋白吸附。

然而，将乳液稳定性的提升简单归因于界面性质增强尚缺乏充分证据。现有研究多依赖液滴尺寸、ζ电位、界面蛋白负载等间接指标，难以真实反映蛋白质在界面上的吸附行为与力学特性。因此，本研究旨在阐明藜麦蛋白的颗粒和纤维聚集如何影响乳化性能、乳液稳定性和乳液结构，这对结构化食品系统（如高内相乳液和3D打印材料）的设计至关重要。

本研究使用这两种聚集体作为乳化剂制备了高内相乳液。通过测量动态界面张力（吸附行为）、界面流变学和连续相粘度、以及乳液的粘弹性表征，从界面和连续相角度研究了它们的稳定机制。此外，根据3D打印性能评估了所得乳液的适用性。这项工作从界面和连续相角度对藜麦蛋白聚集体稳定乳液的稳定机制提供了新的见解。

主要内容：

这项研究旨在阐明藜麦蛋白的颗粒和纤维聚集体如何影响高内相乳液（HIPEs）中的乳化性能、乳液稳定性和乳液结构。从未萌发和萌发的藜麦中提取的藜麦分离蛋白（QPI）经过热处理，分别产生颗粒和纤维状聚集物。本文系统地研究了它们的界面特性以及乳液的流变行为和3D打印性能。热诱导聚集增加了蛋白质表面疏水性，加速了初始界面吸附；然而，聚集后降低平衡界面张力的能力下降。通过对界面流变中利萨如曲线的定量分析发现，与聚集体相比，非聚集的藜麦蛋白形成更硬的界面层。纤维聚集体形成了最弱的界面层，这可能是由于纤维在界面的灵活性导致的。尽管其界面活性较弱，但纤维聚集体产生具有最高动力学稳定性的HIPEs，而颗粒聚集体稳定的HIPEs表现出快速的乳析。纤维聚集体乳化的HIPEs的稳定性增强，表明蛋白纤维在连续相中形成缠绕的网络，有效地抑制了液滴迁移。而且，纤维聚集体稳定的HIPEs在3D打印过程中表现出更光滑的表面和适度的自支撑性，而颗粒聚集体稳定的HIPEs形状保持性不佳、结构快速坍塌。这些发现表明，藜麦蛋白纤维聚集体乳液的稳定性主要取决于连续相结构之间的相互作用，而非增强的界面活性。相比之下，颗粒聚集体主要促进液滴絮凝，而没有提供足够的连续相结构，导致动力学稳定性和可打印性差。总之，本研究系统比较了藜麦蛋白颗粒与纤维聚集体在HIPEs中的稳定机制，证明纤维聚集体的优良性能源于连续相网络结构对液滴迁移的物理抑制，而非界面活性的增强。这一发现为设计基于植物蛋白聚集体的结构化食品体系提供了新的理论依据。

图文赏析：

Fig. 1. Graphical abstract

Fig. 2. Size distribution of quinoa protein dispersions (A) and soluble proteins in supernatant acquired from centrifuging dispersions at 1000 ×g for 5 min (B).

Fig. 3. Transmission electron microscopy (TEM) images of QPA_UG (A) and QPA_G (B).

Fig. 4. Viscosity of 3 wt% quinoa protein dispersions (QPI_UG, QPI_G, QPA_UG, QPA_G) as a function of shear rate.

Fig. 5. Dynamic interfacial tension between corn oil and quinoa protein dispersions (QPI_UG, QPI_G, QPA_UG, QPA_G). The protein concentrations of quinoa protein supernatants were 0.1 wt%. The inset shows the same data plotted with the x-axis (time) on a logarithmic scale to highlight the early stage of adsorption.

Fig. 6. Lissajous plots of QPI_UG, QPI_G, QPA_UG, and QPA_G (from the first column to the fourth column) at amplitudes of 10%, 20% and 30% (from the first row to the third row).

Fig. 7. Optical microscopy images (A), droplet size distribution (B) and creaming rate (C) of emulsion samples (×3 diluted) stabilized with QPI_UG, QPI_G, QPA_UG, and QPA_G protein dispersions at a protein concentration of 3 wt%. Significant differences among different protein samples are denoted as different superscript letters (p < 0.05).

Fig. 8. Frequency dependent elastic (G′) and viscous (G″) moduli (A), and apparent viscosity (B) of emulsions stabilized with QPI_UG, QPI_G, QPA_UG, and QPA_G protein dispersions at a protein concentration of 3 wt%.

Fig. 9.  Appearance of 3D printing model using emulsions stabilized with QPI_UG, QPI_G, QPA_UG, and QPA_G protein dispersions at a protein concentration of 3 wt% (A). Viscosity recovery behavior of the emulsions during the three-interval thixotropy test (B), Average filament height retention (C), surface roughness (D), and height deviation (E) obtained from the single-line printing test. Significant differences among different protein samples in Ra denoted as different superscript letters (p < 0.05).

原文链接：https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2026.112912